| 作者Author |
目的 预测微小隐孢子虫(Cryptosporidium parvum)假定棒状体蛋白1(putative rhoptry protein-1,CpPRP1)中Sushi结构域(CpSushi)蛋白片段的结构、理化性质、翻译后修饰位点及抗原表位等信息. 方法 利用在线软件Protparam分析CpSushi蛋白片段的等电点、消光系数、分子质量等理化性质;利用Protscale软件分析蛋白片段的亲/疏水性;利用SignalP软件预测其信号肽;利用TargetP软件预测其亚细胞结构;利用KinasePhos、NetPhos以及NetO-Glyc、NetNGlyc、NetCGlyc软件分别预测其翻译后激酶磷酸化、磷酸化及O/N/C-GlcNAc糖基化位点;利用SOPMA、COILS、Bcepred软件分别分析其二级结构、卷曲螺旋,以及柔韧性、表面可及性、转动、暴露表面及抗原倾向;TMHMM软件预测其跨膜结构域;ABCpred、Syfpeithi软件分别预测其B、T细胞抗原表位;STRING软件预测与其互作的蛋白.结果 CpSushi蛋白片段有237个氨基酸残基,分子质量为26 ku,有两个疏水峰;该蛋白无信号肽、跨膜结构域;α-螺旋、延伸链、β转角、无规则卷曲所占比例分别为28.27％、18.99％、8.86％和43.88％,且能形成规则的卷曲螺旋结构;含有22个O-GlcNAc和2个N-GlcNAc-糖基化修饰位点,但缺乏C-GlcNAc糖基化位点;其氨基酸序列中存在多处丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸磷酸化位点,蛋白的柔韧性(临界值1.9)、极性(临界值1.8)、亲水性(临界值1.9)位点分别有16、18和8个;含有2个Turn(临界值2.4)位点、7个抗原倾向(临界值1.9)位点、14个表面可及性(临界值1.9)位点、12个暴露表面(临界值2.3)位点,以及3个B细胞表位、7个限制性CTL细胞表位、9个限制性Th细胞表位;STRING分析显示,与该蛋白片段互作的隐孢子虫蛋白有10个. 结论 隐孢子虫CpPRP1 Sushi结构域蛋白片段具有良好的免疫原性,可成为潜在的隐孢子虫病疫苗候选分子. |
当前位置：
